Статья на тему Перевод англоязычной научной статьи по биохимии
-
Оформление работы
-
Список литературы по ГОСТу
-
Соответствие методическим рекомендациям
-
И еще 16 требований ГОСТа,которые мы проверили
Введи почту и скачай архив со всеми файлами
Ссылку для скачивания пришлем
на указанный адрес электронной почты
Фрагмент текста работы:
Имитатор бактерий нуклеоид-ассоциированного белка Fis
Введение
Эффективная оболочка важна для размещения генома внутри клетки или в межклеточном пространстве. Но при этом необходимо оставлять возможность доступа к репликативным, транскрипционным и регуляторным механизмам. Среди бактерий, группа гистон-подобных белков (навпример, Fis, IHF, H-NS и HU), которые в совокупности получили название нуклеоид-ассоциированных белков (НАБ), играет ключевую роль в процессе организации структуры хромосом и экспрессии генов [1, 2]. Каждый НАБ играет свою роль в структуре межмолекулярных нуклеопротеинов, и их активность соотносится с жизненным циклом клетки. Различные функции белка Fis включают в себя регуляцию транскрипции большого числа генов на разных стадиях развития [3], включая те, которые обеспечивают вирулентность [4]. FIs изначально рассматривался с учетом его включенности в топографические манипуляции, необходимые для осуществления специальных инверсивных реакций в определенных условиях, включая рекомбиназы Hin и Gin [5]. Схожим образом и Fis функционирует с Xis в контексте прямой экстрипации λ-фага из хромосомы хозяина [6-8], а также стимулирует интеграцию фагов [9-11]. Fis сгущает ДНК посредсвтом биндинга 21 п.о. сегментов при помощи неспецифичного биндинга ДНК [12]. 
Тем не менее, Fis также может формировать устойчивые соединения с множеством специальных последователей структур ДНК, которые можно выделить в регуляторных отрезках геномной структуры [3]. Биндинговые зоны высокого сродства белка Fis служат отображением редуцированного структурного элемента с диадой G/C, отделенной от центрального АТ-обогащенного ядра из 13 п.о. [13-15]. Белок Fis выбирает цель в структуре ДНК в малой бороздке в АТ-обогащенной зоне, с учетом особенностей последовательности генов и их расположением с большими бороздками [14]. Гомодимер Fis сохраняет свое структурное единство при формировании двойной спирали в системе спираль-петля-спираль (СПС), таким образом стабилизируя указанные связи. При этом происходит индуцирование ДНК, которое выражается в изгибании структуры на ∼65° [14,16,17]. Каждая СПС удерживается на месте посредством множества боковых цепей с фосфодиэфирным остовом, который фиксируется посредством взаимоотношений с отдельными элементами большой бороздки [14].
В настоящем исследовании мы выявляет прежде не описанный белок NinH λ-фага как гомолог Fis-типа. Такой ninH ген размещается непосредственно ниже ninG в части ninR, которая находится между генами, которые реплицируют белки O и P, а также антитерминатор Q и прилежащие лизисные кассеты [18]. Мы указываем, что NinH обладает двуспиральной ДНК, поведение которой напоминает структуру и поведение белка Fis. Экпрессия NinH имеет значительные негативные последствия в отношении процесса роста бактерий, что было использовано для отслеживания биндинга ДНК в реальном времени. Полученные результаты подтверждают что NinH оказывает воздействие как на ДНК клетки, так и на ДНК вируса, а также на экспрессию генов. Кроме того, можно отметить и потенциально позитивные последствия для процесса роста числа и распространения фагов.
