Реферат на тему TOR (target of rapamycin) в регуляции метаболических и энергетических путей в клетке.

Содержание:

Введение 3
1. Свойства протеинкиназ 6
2. Классификация протеинкиназ 6
3. Участие протеинкиназ в передачи и усилении гормонального сигнала 7
4. TOR-киназа 14
Заключение 24
Список использованной литературы 25

Введение:

Жизненный цикл и функционирование клетки не может быть без слаженной работы биологических катализаторов — ферментов. В большую группу «протеинкиназных» ферментов, составляют те вещества, которые катализируют перенос концевого остатка фосфата с АТФ на всевозможные группы в структуре бела. Протеинкиназа состоит из пят больших классов в зависимости от того, на какие группы в строении белка переходит остаток фосфата.
Первый класс протеинкиназ переносит фосфат на спиртовые группы треонина и серина. Во втором классе протеинкиназ фосфат переносится на спиртовые группы тирозина. Из протеинкиназ третьего класса образуется фосфоамидная связь, которая переносит молекулу фосфата на атомы азота гистидина, аргинина или же лизина. Четвертый класс протеинкиназ фосфорилирует остатки цистеина в белковой структуре. И пятый класс протеинкиназ фосфорилирует остатки глутаминовой и аспарпгиновой кислот.
В работе будет анализировано только первые две группы протеинкиназ, так как они фосфорилируют спиртовые группы треонина, серина и тирозина , которые исследованы в большей мере. Также у них в структуре и свойствах много общих черт.
Протеинкиназы, которые фосфорилируют другие остатки в белковой структуре (к примеру, ферменты, которые фосфорилируют остатки аспарагиновой кислоты и гистидина), отыгрывают одну из главных ролей в осморегуляции и хемотаксисе среди грибов, бактерий, а также в регуляторной системе растений. Но данные ферменты значительно отличаются по структуре и свойствам от протеинкиназ, которые фосфорилируют спиртовые остатки треонина, серина и тирозина.
В реакции, которая катализируется протеинкиназами, относящимися к первым двум классам, нейтральная спиртовая группа белка переходит в сложный эфир, из он уже несет в себе большой отрицательный заряд. Если ввести отрицательный заряд в изначально нейтральной участок, то это может сопутствовать к разительным переменам в структуре белка. А это говорит о том, что меняются и его свойства. Интересным фактом является то, что при переносе только одного небольшого остатка по молекулярной массе фосфорной кислоты (-РО3Н2) можно наблюдать за большими структурными переменами в молекуле белка-мишени, его молекулярная масса может превышать десятки тысяч.
Именно поэтому простая химическая модификация молекулы белка, которая происходит под влиянием протеинкиназ, считается самым эффективным и распространенным методом регуляции активности большого количества ферментов, а также и других внутриклеточных белков. Остаток фосфорной кислоты, который переносится протеинкиназой на спиртовую группу белка, можно удалить благодаря действию другого фермента, такого как фосфатазы.
Исходя из этого, протеинкиназы и фосфатазы образуют две группы ферментов-антагонистов, которые могут проводить обратимую ковалентную модификацию белков-мишеней и так регулировать их активность. В работе будет рассмотрено строение и классификация, а также свойства серин-треониновых, а также тирозиновых протеинкиназ.
На сегодняшний день литература описывает примерно 200 представителей данного класса протеинкиназ. Считается, что геном млекопитающих состоит из примерно 1000 генов, которые кодируют всевозможные протеинкиназы. Это свидельствует о том, что примерно 1% ненов млекопитающих кодирует всевозможные протеинкиназы. Исходя из этого, можно сделать вывод, что протеинкиназы образуют большое семейство внутриклеточных белков.
Цель
Изучить действие TOR- киназы (target of rapamycin) в регуляции метаболических и энергетических путей в клетке

Задачи
1. Рассмотреть свойства протеинкиназ
2. Описать классификацию протеинкиназ
3. Рассмотреть понятие и действие TOR-киназы (target of rapamycin) в регуляции метаболических и энергетических путей в клетке в клетке

Заключение:

Протеинкиназы являются многочисленным семейством внутриклеточных ферментов. Катали иссекший домен протеинкиназ содержит достаточно консервативную третичную структуру и помогает обеспечить перенос терминального остатка фосфата из АТФ (или де другого нуклеотидтрифосфата) на группы белка треонина, серина или тирозина.
Участки, которые отвечают за регуляции протеинкиназ очень разнообразные, благодаря чему активность данных ферментов тонко и четко регулируется. Как результат перечисленных свойств, протеинкиназы отыгрывают достаточно важную роль в передаче сигнала в середину клетки.
На сегодняшний день полное действие фермента mTOR не изучено до конца. Было определено, что это ключевое звено системы внутри клеточной передачи сигнала. Также он отыгрывает свою роль вы развитиях заболеваний и процессе старения.
Ученые пытаются ответить на ряд вопросов, связанных с этим ферментом, среди которых: участие mTOR и ее эффекторов на развитие опухолей и процесс старения, заболевания, при которых изменяется ее активность, терапевтические методы воздействия на mTOR, а также метод для регуляции ее активности.

Задачи
1. Рассмотреть свойства протеинкиназ
2. Описать классификацию протеинкиназ
3. Рассмотреть понятие и действие TOR-киназы (target of rapamycin) в регуляции метаболических и энергетических путей в клетке в клетке

Фрагмент текста работы:

1. Свойства протеинкиназ
Протеинкиназы являются группой сложно устроенных ферментов. Протеинкиназы, согласно своей природе, оперируют минимум с двумя субстратами. Для протеинкиназ важно иметь для связывания специальный центр АТФ, или другие нуклеозидтрифосфаты, использующиеся как доноры остатков фосфата, и специальный центр связывания белка-субстрата, белком переносится фосфатная группа.
Для осуществления переноса фосфата с АТФ на белок нобходим специальный активный центр, который содержит необходимые аминокислотные остатки, непосредственно принижающие участие в переносе фосфата из АТФ на белок. Исходя из этого, видно, что две субстратсвязывающие области (участок связывания белка-субстрата и участок связывания АТФ) должны размещаться поблизости, и главным образом ориентироваться относительно друг друга. Только в таком варианте возможен эффективный перенос остатка фосфата [6].
Важно, чтобы субстратсвязывающие участки обладали достаточно высокой специфичностью. То есть, протеинкиназам необходимо необходимо распознавать только свои субстраты, то есть фосфорилировать и связывать конкретные белки.
Исходя из выше описанного, можно сказать, что всем протеинкиназам необходимо иметь в своем составе две субстратсвязывающие области и катались иссекший центр, который и обеспечивает непосредственно процесс фосфорилирования.
Также помимо исполнительного механизма протеинкиназам важно иметь специальные регуляторные частицы. В клетке наступил бы хаос, если бы беспрерывно и бесконтрольно протеинкиназы катализировали фосфорилирование белков-субстратов [3].
Тогда можно было бы наблюдать разбалансирование большого количества реакций, которые происходят в клетке. Почти все протеинкиназы состоят из разнообразных и сложно устроенных регуляторных центров. Существуют определенные протеинкиназы, которые имеют специальные регуляторные центры, связывающие низкомолекулярные клеточные метаболиты (к примеру, АМФ) или же конкретные сигнал иные молекулы (к примеру, цГМФ, ионы Са2+, или же специальные фосфолипиды). Другая же группа содержит специальные центры, чтобы связывать регуляторные белки. Для них характерно при крепление протеинкиназ к конкретным структурам в середине клетки, или же являться специальным сенсором, который может связывать низкомолекулярные сигнал иные молекулы и регулировать активность протеинкиназ. Также структура большего количества протеинкиназ содержит участки, которые могут фосфорилироваться. Бывают случаи, когда протеинкиназам катализируется свое собственное фосфорилирование и благодаря этому регулирует собственную активность.
В других случаях, зачастую высоко специализированые протеинкиназы фосфорилируют и регулируют активность этой протеинкиназы. Литература описывает примеры, когда активность протеинкиназ регулируется за счет всех трех описанных выше способов.