Реферат на тему Строение и функции отдельных коферментов и простетических групп ферментов

Содержание:

Введение. 2

1.   Строение
и функции коферментов. 3

2.   Классификация
коферментов. 14

3.   Простетические
группы и коферменты.. 21

Заключение. 24

Список
литературы.. 25

Введение:

Актуальность. В настоящее время хорошо известно, что в
пище кроме основных пищевых веществ – белков, жиров и углеводов – должны
присутствовать и минорные компоненты – витамины и минеральные вещества. Наука о
витаминах – витаминология – сформировалась всего лишь немногим более столетия
назад. В настоящее время витаминологию рассматривают как одну из важнейших
составных частей медико-биологической науки о питании – нутрициологии. Витамины
имеют чрезвычайно большое значение в процессах жизнедеятельности человека и
животных, они участвуют в таких важных процессах, как зрение, свѐртывание
крови, минерализации костной ткани, в виде коферментов включаются в состав
ферментов.

При участии витаминов протекает огромное
количество биохимических реакций, без них невозможны процессы обеспечения
организма энергией, процессы распада и синтеза биологически значимых
соединений, обезвреживания токсических эндогенных и экзогенных веществ.
Нарушения обмена витаминов – их недостаток или избыток – приводит к
патологическим изменениям в живом организме. Соединения белковой природы,
катализирующие биохимические реакции, называемые ферментами, абсолютно
необходимы для обеспечения функционирования живого организма. Можно сказать,
что жизнь – это совокупность химических реакций, протекание которых невозможно
без участия ферментов. Ферментативный спектр человека содержит несколько тысяч
ферментов, от координированной работы которых зависит состояние целостного
организма. Ферменты обладают рядом уникальных свойств, обеспечивающих
биохимические и физиологические процессы – высокую специфичность, мягкие
условия работы, возможность тонкой регуляции их активности. Энзимология, наука
о биокатализаторах, занимает важное место в ряду медицинских наук.

Цель – исследовать строение и функции отдельных коферментов и простетических групп ферментов.

Задачи: 1. Рассмотреть строение и функции
коферментов.

2. Провести
классификацию коферментов.

3. Проанализировать простетические группы и
коферменты.

Заключение:

Коферменты, или коэнзимы — соединения
небелковой природы, способствующие проявлению каталитической функции некоторых
ферментов. К числу таких ферментов относится большинство оксидоредуктаз и
трансфераз, все лигазы, значительная часть лиаз и некоторые изомеразы. Лишь
гидролазы не нуждаются в коферментах и осуществляют каталитический процесс
исключительно при посредстве активных центров, образованных аминокислотными
радикалами полипептидной цепи фермента. В подавляющем большинстве случаев
коферменты регенерируются в неизменном виде по завершении каталитического акта,
и это отличает их от субстратов ферментативных реакций. Однако в многостадийных
химических процессах, ускоряемых ферментами, на определенном этапе кофермент
может выступать как субстрат и приходит в исходное состояние лишь по завершении
всей цепи реакций или после химических преобразований, ведущих к восстановлению
уровня его нормального содержания в клетке.

Химическая природа коферментов крайне
разнообразна. Среди них встречаются органические вещества, относящиеся к
алифатическому и ароматическому ряду, а также гетероциклические соединения, как
одно-, так и многокомпонентные. Коферментам нельзя дать единую
физико-химическую характеристику, поскольку это сборная группа соединений,
объединенная лишь одним признаком — способностью соединяться с белками —
апоферментами с образованием каталитически активных холоферментов. Термин
«кофермент» впервые появился в 1897 г., когда Т. Бертран, изучая свойства
лактазы (β-галактозидаза, отщепляющая концевые нередуцирующие остатки в
(β-галактозидах), обозначил этим термином активатор этого фермента — Mn2+.
Следующей важной вехой в развитии учения о коферменте было исследование
английских биохимиков А. Гардена и В. Юнга, которые в 1906 г. доказали наличие
в ферментном препарате дрожжей — зимазе термостабильного отделяемого
ультрафильтрацией фактора — козимазы.

Фрагмент текста работы:

1. Классификация коферментов Для обеспечения эффективного
каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу
реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1].
Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические
и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило,
непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных
химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы,
например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты.
В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на
три основные группы.

Убихинон — производное изопрена.
Название убихинон возникло из-за его повсеместной распространенности в природе.
Кофермент Q действует как переносчик электронов на цитохромы.

Коферментами в молекулах фермента могут
быть витамины, атомы железа, связанные с определенными органическими
веществами, атомы меди, цинка, марганца и других химических элементов. Белковая
природа ферментов подтверждается сходством в свойствах ферментов и белков.
Подобно белкам, ферменты могут образовывать коллоидные растворы, которые не
проходят через животную мембрану или какие-либо другие полупроницаемые
перепонки. Ферменты осаждаются при действии высокой температуры, при помощи
солей тяжелых металлов, минеральных кислот и т. Д. [1]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами
Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в
кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было
установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены
внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа,
полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме
ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые
доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части
(апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность
структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия.

Механизмы метаболических процессов очень
напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем
отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и
давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и
основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы
протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в
интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно
эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень
метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты
представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие
оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая
очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со
скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых
ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся
превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента,
поблизости от которого расположен кофермент. При этом реагирующая группа
субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними
протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от
активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием
другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата
непосредственно взаимодействуют в активном центре. [3]

В основе факторного эксперимента лежит
одновременное варьирование всех изучаемых факторов на небольшом числе уровней.
Такая постановка эксперимента особенно важна на начальных стадиях, когда
природа наиболее значимых факторов, интервалы их варьирования и возможные
взаимные влияния еще недостаточно хорошо известны. В ходе факторного
эксперимента возможно изз чение влияния факторов в широких пределах их
значений. Факторные эксперименты позволяют достаточно точно описывать влияние
факторов при относительно небольших затратах ресурсов, а также выявлять эффекты
совместного действия факторов, например зависимость ферментативной активности
одновременно от величины pH и концентрации кофермента.

Два кофермента, обсуждаемые в этом
разделе, играют единственную в своем роде роль в определенных ферментативных
реакциях. Химические структуры этих коферментов сильно различаются, однако
анализ реакций, в которых они принимают участие, позволяет предположить, что их
биологические функции близки по крайней мере в части, касающейся механизма их
действия [9]. Роль этих коферментов можно свести к стабилизации карбанионов, в
обычных условиях являющихся нестабильными или вовсе не образующимися частицами.
Для выполнения этой функции коферменты должны образовывать ковалентные
производные с соответствующими субстратами, причем природа производных должна
быть такова, чтобы субстрат приобретал необходимый характер карбаниона.

Характер проявляемой пиридоксальфосфатом
каталитической функции определяется природой фермента, в сочетании с которым он
действует. Пиридоксальфосфат служит коферментом в таких процессах, как
декарбоксилирование, трансаминирование, рацемизация и синтез аминокислот.

Различают ферменты — простые белки,
которые при гидролизе дают только аминокислоты. Ферменты-протеины используются
в качестве лекарственных и диагностических средств (пепсин, трипсин, папаин,
уреаза). Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу (кофермент)
небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени
прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что
их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с
разными механизмами действия.

Следовательно, необходимо, чтобы состав
белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные
субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется
присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах
узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому
можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны
обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся
необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие
упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится
двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно
воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио
структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации
белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном,
относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые
кислоты. Значит, существует еще одно соответствие.

Для каталитической активности многих
ферментов требуются те или иные кофакторы небелковой природы. Такими
кофакторами могут быть органические соединения (в этом случае их называют
коферментами) или какие-либо неорганические вещества, например металлы (в форме
ионов). У одних ферментов кофакторы непосредственно участвуют в каталитическом
процессе, у других же они выполняют функцию промежуточных переносчиков
определенных функциональных групп от молекулы субстрата к ферменту. Хотя такие
кофакторы присутствуют в клетках в крайне незначительных количествах, они
необходимы для действия многих ферментов и потому играют жизненно важную роль в
метаболизме клетки. [4]

Основу молекулы ферментов составляет
белковая цепь. Каталитическое действие фермента обусловливает его активный
центр, в состав которого может входить фрагмент белковой цепи и небелковая
часть — органические соединения небелковой природы с ионом металла. Например,
таким активным центром в гемоглобине является гем-группа. Небелковая часть
фермента, которая обратимо соединяется с его белковой частью в ходе
ферментативной реакции, называется коферментом.

Реакции декарбоксилирования в отличие от
других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они
катализируются специфическими ферментами-декарбоксилазами аминокислот,
отличающимися от декарбоксилаз а-кетокислот как белковым компонентом, так и
природой кофермента. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части,
обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной
пиридоксальфосфатом (ПФ), как и у трансаминаз. 

Ион металла является активатором.
Взаимодействуя с различными субстратами, коферментами и белками, ионы металлов
осуществляют окислительно-восстановительные реакции, обусловливают
разнообразные поляризационные эффекты, вызывая смещение электронной плотности и
снижение активационных барьеров. Трудно перечислить все формы действия
ионов-активаторов, однако общим признаком функций этого типа является
сравнительно малая специфичность по отношению к природе иона. 

По своей химической природе ферменты
относятся к белкам. В их молекулах белковая часть соединена с небелковым
компонентом, который называют коферментом. Химическое строение многих
коферментов известно. Изучены и механизмы нх превращений в процессе
осуществления каталитических функций. Однако это еще не значит, что полностью
понята каталитическая роль фермента. Дело в том, что сам по себе кофермент
обычно либо вовсе не обладает каталитической активностью, либо проявляет лишь
слабое каталитическое действие. Активность кофермент приобретает лишь в
комбинации с соответствующим белком. Кроме исследования коферментов химическую
природу ферментов изучали, пытаясь найти в составе их молекул те или иные
группировки, и, в первую очередь, те, которые непосредственно связаны с
осуществлением каталитического акта. Предполагалось, что такого рода
группировки должны включать наиболее реакционноспособные в химическом отношении
группы карбоксильные, альдегидные, аминогруппы. Поиски этих групп и изучение
действия на ферменты различных реагентов, в первую очередь подавляющих
ферментативную активность, были взаимосвязаны. Эти исследования развивались
параллельно. [6]

Для понимания особенностей действия
двухкомпонентных ферментов большое значение имеет выяснение химической природы
их небелковых компонентов, так называемых коферментов. В биохимической
литературе нет еще единой номенклатуры для обозначения отдельных компонентов
этих.

Многие ферменты оказывают каталитическое
действие на субстраты только в присутствии специфического
термостабильного низкомолекулярного органического соединения
– кофермента. В таких случаях холофермент (каталитически
активный комплекс) состоит из апофермента (белковая часть) и
связанного с ним кофермента.Классификация ферментов (построена по
типу химических реакций):

1.класс – оксидоредуктазы: катализируют
окислительно-восстановительные процессы — (дегидрогеназы, оксидазы, цитохромы).

2.класс – трансферазы: катализируют
реакции переноса химических групп, название берут от группы, которую переносят
(метилтрансферазы, сульфотрансферазы, аминотрансферазы, фосфотрансферазы,
ацилтрансферазы).

3.класс – гидролазы: катализируют
реакции гидролиза, т.е. расщепление субстрата с участием воды (пептидазы,
эстеразы, фосфатазы, гликозидазы).