Контрольная работа на тему Нарушение белкового обмена (изменение азотистого баланса и азота в крови,нарушение обмена нуклеопротеинов)

Содержание:

ВВЕДЕНИЕ 2
1. Химическая структура белков 3
2. Азотистый баланс организма. Причины нарушения белкового обмена 7
3. Нарушение обмена нуклеопротеинов 9
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 12
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ 13

Введение:

Белки играют чрезвычайно важную роль в организме животных. Они являются основными носителями жизни, входят во все клеточные структуры, принимают участие во всех регуляторных и защитных процессах организма. Белки в организме играют не только пластическую роль, их также можно использовать в качестве энергетического материала.
Белки составляют около 16-18% массы тела животных и находятся в организме в состоянии динамического равновесия. Они содержат в отличие от других органических соединений азот, поэтому не могут образовываться из жиров и углеводов. Белки должны поступать в организм с пищей.
О количестве поступившего и разрушенного в организме белка судят по количеству азотистого баланса. В конце роста здорового организма количество азота, поступающего с пищей и выводимого с калом и мочой, обычно равно. Белковый обмен у животных регулируется нервной системой и гуморальными факторами. В гипоталамусе существуют специальные центры, регулирующие белковый обмен. Гормональная регуляция осуществляется двумя группами гормонов. Анаболические гормоны (соматотропный гормон, половые гормоны, инсулин) усиливают синтез белка, а катаболические гормоны (тироксин, кортикоиды) — его распад.
Цель работы: рассмотреть нарушение белкового обмена у животных.
Структура работы: введение, основная часть, заключение, список литературы.
Объем работы: 13 страниц печатного текста.
Список использованной литературы содержит 8 источников.

Заключение:

Из органических веществ белки — самые важные в биологическом отношении и наиболее сложные по химическому строению вещества. Они составляют основу живых тканей (почти 20 % массы тела) и являются материальным носителем жизни.
В организме белковые молекулы постоянно синтезируются из аминокислот и разрушаются с образованием энергии. Скорости этих процессов сбалансированы и поэтому концентрация белков в сыворотке крови и во всех тканях и органах достаточно постоянна.
Этиология и клинические формы нарушения белкового обмена. В основе расстройств белкового обмена лежит нарушение принципа сбалансированного кормления животных: рацион не обеспечивает оптимального поступления в организм белка с набором незаменимых аминокислот. К ведущим причинам расстройств обмена веществ, в том числе и белкового, относят продолжительный дефицит перевариемого протеина в рационе, дачу биологически неполноценных кормов в количествах, не удовлетворяющих физиологические потребности организма, или, наоборот, белковый перекорм при недостатке углеводов.
Дефицит белка в рационе особенно отражается на молодых животных: они отстают в росте, у них прекращается развитие внутренних органов, задерживается половое созревание, снижаются естественная резистентность и выработка антител, появляются тяжелые заболевания. У животных старшего возраста при недостатке белка в рационе отмечают истощение из-за расходования белков мышечной массы, уменьшаются размеры и масса печени, снижается мясная, молочная и шерстная продуктивность.
Все нарушения энергетических процессов в организме влекут за собой расстройство всасывания аминокислот и, следовательно, нарушение белкового обмена.

Фрагмент текста работы:

1. Химическая структура белков

По химической структуре белки представляют собой высокомолекулярные полимеры, которые они состоят из аминокислотных остатков. Всего в белках содержится 20 различных аминокислот.
Соединение, образованное пептидной связью между двумя аминокислотами, называется дипептид. Каждая молекула белка имеет определенную пространственную структуру структура.
Принято выделять четыре уровня структурной организации.
Первичная структура белка питается, по сути, полипептидной цепью. Достаточно заменить место расположение аминокислот в полипептиде и появляется качественно новый белок.
Вторичная структура белка представляет собой пространственную конфигурацию, представленную в виде спирали, в которой первичная структура, т. е. полипептидная цепь, скручена.
Третичная структура белка — это особая пространственная форма, которую стремится принять вторичная спираль.
Конструкции складываются и изгибаются в разных плоскостях. Третичную структуру можно хранить внутри в виде глобул, то есть сферической формы глобулярных белков. Они обычно расположены в мембранах клетки, к ним относятся большинство белков плазмы, ферменты.
Белки тканей, несущих механическую нагрузку (мышцы), имеют вытянутую третичную структуру – это фибриллярные белки. Третичная структура определяет биологические свойства белков, поэтому ее еще называют нативной конформацией. Разрушение третичной структуры приводит к потере биологических функций белка.
Четвертичная структура характерна только для белков, состоящих из 2 и более полипептидных цепей, которые ориентированы определенным образом относительно друг друга в пространстве.
Классифицируются белки в самых общих чертах на 2 группы:
1) простые белки – это белки, состоящие только из аминокислот;
2) сложные белки — это белки, содержащие белковые и небелковые компоненты.