Контрольная работа на тему Биологическая химия

Содержание:

Задача 10. Особенности аминокислотного состава, структуры коллагенов 3
Задача 31. Структура нуклеиновых кислот. Указать 5 различий в строении, химическом составе, биороли РНК и ДНК 5
Задача 52. Моносахариды — определение, классификация (с примерами), биороль 7
Задача 73. Участие печени в процессах обмена углеводов 12
Задача 94. Аминокислоты, классификация, биологическая роль 15
Задача 115. Производные арахидоновой кислоты — эйкозаноиды. Схема синтеза, биороль. 18
Задача 136. Физико-химические константы липидов. 19
Задача 139. В чем отличие ДНК от РНК. 21
Список использованной литературы 23

Фрагмент текста работы:

Задача 10. Особенности аминокислотного состава, структуры коллагенов

Коллаген (греч. Kolla — клей + genos — род) – один из внеклеточных, близкородственных белков, является основным компонентом соединительной ткани и вызывает ее прочность и гибкость. Он фибриллярный белок гликопротеидной природы, состоящий из макромолекул, которые имеют уникальную триспиральную структуру, составляет около 1/3 всех белков организма млекопитающих и 70% массы белков кожи. Входит в состав костей, сухожилий, сосудов, хрящей, кожи преимущественно в виде нерастворимых внеклеточных волокон. К. в организме человека выполняет важную «регуляторную роль» функционирования соединительной ткани (качественный состав структуры клеток, обеспечение упругости и эластичности ткани, предотвращение ее обезвоживанию, обеспечения увлажнению более глубоких слоев кожи и замедление ее старения, улучшения состояния волос и ногтей) .
Аминокислотный состав коллагена чрезвычайно специфичен и резко отличается от аминокислотного состава других белков. Полипептидную цепь молекулы коллагена состоит из 19 аминокислот, где каждый третий является глицином. В составе коллагена являются аминокислоты, которые отсутствуют в других белках, напр. оксипролина и оксилизина (до 23%), но нет триптофана, цистина и очень мало птирозину и метионина. Состав К. мало зависит от исходного сырья. Макромолекула коллагена имеет размер около 300 нм, диаметр 1,5 нм, мл. м. в среднем 300 000. Первичная структура молекулы коллагена представляет собой три пептидных цепи по 1050 аминокислотных остатков каждая, скрученных в левовинтовую спираль, которые в свою очередь переплетены в одну правовинтовую спираль, образуя общую молекулу. Тройная спираль коллагена стабилизируют водородные междуспиральные и комплексы электростатических и гидрофобных связей. Такая структурная модель молекулы коллагена была предложена в 1961 г. и почти без изменений является общепринятой на сегодня. В соединительной ткани молекулы коллагена за счет межмолекулярных поперечных связей объединяются в фибриллы и волокна диаметром около 2 и 20 мкм соответственно, образуя сложную морфологическую структуру, имеющую большую прочность. Фибриллы нативного коллагена имеют характерную очерченность, которая через 64 нм чередуется светлыми и темными зонами, обусловленными чередованием полярных и неполярных участков вдоль молекулы (главная примета идентификации коллагена) .
В организме коллаген синтезируется с протоколлагена в фибробластах и хондроцитах, входит в состав соединительной ткани, заполняет межклеточное пространство и вместе с протеогликанами участвует в межклеточной взаимодействия, влияет на подвижность клеток, на морфогенез органов и тканей при развитии организма. При старении организма увеличивается количество поперечных связей в молекуле коллагена, приводит к уменьшению его устойчивости и эластичности, снижение прочности хрящей, связок, повышение хрупкости и ломкости костей. Структура коллагеновых волокон зависит от типа ткани и ее «специализации». Наиболее распространенные типы коллагена:
1) главный компонент сухожилий, связок и костей;
2) более 50% протеина хрящевой ткани;
3) укрепляющие компоненты стенок кровеносных сосудов, кишечника;
4) укрепляющие компоненты базальной пластины эпителия фильтров кровеносных капилляров и клубочков нефронов .