Протеинкиназы

Протеинкиназы являются группой сложно устроенных ферментов. Протеинкиназы, согласно своей природе, оперируют минимум с двумя субстратами. Для протеинкиназ важно иметь для связывания специальный центр АТФ, или другие нуклеозидтрифосфаты, использующиеся как доноры остатков фосфата, и специальный центр связывания белка-субстрата, белком переносится фосфатная группа.
Для осуществления переноса фосфата с АТФ на белок нобходим специальный активный центр, который содержит необходимые аминокислотные остатки, непосредственно принижающие участие в переносе фосфата из АТФ на белок. Исходя из этого, видно, что две субстратсвязывающие области (участок связывания белка-субстрата и участок связывания АТФ) должны размещаться поблизости, и главным образом ориентироваться относительно друг друга. Только в таком варианте возможен эффективный перенос остатка фосфата.
Важно, чтобы субстратсвязывающие участки обладали достаточно высокой специфичностью. То есть, протеинкиназам необходимо необходимо распознавать только свои субстраты, то есть фосфорилировать и связывать конкретные белки.
Исходя из выше описанного, можно сказать, что всем протеинкиназам необходимо иметь в своем составе две субстратсвязывающие области и катались иссекший центр, который и обеспечивает непосредственно процесс фосфорилирования.
Также помимо исполнительного механизма протеинкиназам важно иметь специальные регуляторные частицы. В клетке наступил бы хаос, если бы беспрерывно и бесконтрольно протеинкиназы катализировали фосфорилирование белков-субстратов.
Тогда можно было бы наблюдать разбалансирование большого количества реакций, которые происходят в клетке. Почти все протеинкиназы состоят из разнообразных и сложно устроенных регуляторных центров. Существуют определенные протеинкиназы, которые имеют специальные регуляторные центры, связывающие низкомолекулярные клеточные метаболиты (к примеру, АМФ) или же конкретные сигнал иные молекулы (к примеру, цГМФ, ионы Са2+, или же специальные фосфолипиды). Другая же группа содержит специальные центры, чтобы связывать регуляторные белки. Для них характерно при крепление протеинкиназ к конкретным структурам в середине клетки, или же являться специальным сенсором, который может связывать низкомолекулярные сигнал иные молекулы и регулировать активность протеинкиназ. Также структура большего количества протеинкиназ содержит участки, которые могут фосфорилироваться. Бывают случаи, когда протеинкиназам катализируется свое собственное фосфорилирование и благодаря этому регулирует собственную активность.